| SEB分子（蓝色），T细胞受体蛋白的可变区（带彩环的灰色）。环中有各种氨基酸残疾（特别是红色残疾）突变使蛋白与SEB的结合力提高一百万倍。这种突变蛋白的可溶形式在兔子模型中能够压制SEB。 |
肠毒素B是一种由金黄色葡萄球菌产生的毒素，是导致食物中毒的常见原因之一。金黄色葡萄球菌肠毒素B（SEB）是超级抗原，在人体和其它动物体内发动声势浩大的免疫反应，与T细胞受体的可变区结合，刺激一系列级联事件，包括系统性炎症细胞因子释放。有时过度的免疫反应会导致中毒和死亡。
伊利诺斯大学生化教授David M. Kranz率领的研究小组利用工程学手段得到一种蛋白，结构与SEB靶向的T细胞受体结合位点相似。研究人员将蛋白表达在酵母细胞表达（“酵母展示”），并制造突变使蛋白与SEB的结合更牢固。几轮突变和筛选过后，研究生Rebecca A. Buonpane获得一种可溶蛋白，与SEB的亲和力达到最开始的一百万倍。
Kranz 说：“毒素和T细胞结合是关键。如果阻断毒素与T细胞受体结合，就能预防级联反应开始。”
工程蛋白在接触过SEB的兔子的体内抑制了中毒症状的发作。与可以抵抗SEB感染的抗体相比，工程蛋白既有优势也有劣势。优势在于工程蛋白很小，不到抗体的1/10，这种体积能够深入到组织深处，激发免疫反应的几率降低，还能被大肠杆菌表达。E. coli是最廉价的蛋白生产系统。另一方面，抗体能够在体内保持数天至数周，新蛋白不到一小时即消失。这也许使抗体在某些情况下应为更好的治疗方案，至今没有发展出任何抗体，无论怎样，抗体对SEB都有差不多的亲和力。
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